Bioinformatyka 2006/07 7.2007
Część 1 – Rasmol Molecular Viewer
1. Znajdź w bazie PDB strukturę białka G “RAP2A” w kompleksie z GDP (1kao). Zapisz plik pdb na dysku.
2. Obejrzyj ściągnięty plik w dowolnym edytorze. (np. nano)
3. Otwórz strukturę białka w programie RASMOL (komenda rasmol 1KAO.pdb)
4. Zaznacz całą strukturę białka (komenda : select all)
5. Poeksperymentuj ze sposobami wyświetlania białka (menu „Display”). Za każdym razem obejrzyj strukturę z różnych stron (do obracania modelu użyj myszy lub suwaków znajdujących się na krawędziach programu)
6. Chcąc powiększyć lub pomniejszyć strukturę użyj komendy zoom C (gdzie C to procent wartości początkowej)
7. Przedstaw strukturę jako „ribbons” i pokoloruj wg struktury drugorzędowej (komenda : colour structure)
8. Zaznacz strukturę całego białka i przedstaw ją jako „spacefill”. Pokoloruj na żółto (komenda : colour yellow) a następnie zaznacz aminokwasy hydrofobowe (komenda select hydrophobic)
9. Użyj komendy slab 50 aby zaznaczyć przekrój modelu.
10. Pokoloruj całą strukturę na biało i przedstaw model w reprezentacji „wireframe: , a następnie zaznacz ligand GTP (select ligand ) i pokoloruj go na niebiesko
11. Aby zaznaczyc sekwencje białka wpisz komendę : show sequence
12. Zaznacz aa znajdujące się w pozycjach 11-18, 28-32, 117-119, 145-148 używając metody select i pokoloruj je na czerwono. Przedstaw zaznaczone aa w reprezentacji „spacefill”
Informacje podstawowe:
Lewy klawisz myszy : obrót
Lewy + prawy klawisz myszy : przesunięcie XY
Prawy klawisz myszy : skalowanie
Zaznaczanie / odznaczanie : CTRL + lewy klawisz myszy
Dodanie do zaznaczenia : shift + ctrl + lewy klawisz myszy
Zaznaczenie o stopień wyżej /niżej (np. atom à aa) : strzałka góra, dół
1. Uruchom program Chimera (komenda chimera) i za jego pomocą pobierz z PDB strukturę białka z punktu trzeciego pierwszej części ćwiczeń (File > Fetch by ID)
2. Używając narzędzi w menu „select” oraz „action” usuń wszystkie cząsteczki wody. (najpierw zaznaczając cząsteczki wody, a później wybierz akcję Action > Atoms . Bonds > Hide)
3. Przedstaw białko (tylko białko!) w reprezentacji ribbon – typ round. Schowaj atomy oraz wiązania, aby reprezentacja była bardziej klarowna.
4. Pokoloruj α-helisy na zielono, a β-kartki na czerwono. Ligand przedstaw w reprezentacji stick i pokoloruj go na żółto. Z ilu α-helis i β-kartek składa się to białko?
5. Wyczyść ekran (File>Close session)
Reprezentacja centrum aktywnego:
6. Ściągnij z PDB strukturę 1pxm
7. Usuń cząsteczki wody i znajdź te aminokwasy, które mogą oddziaływać z ligandem (zaznacz ligand i użyj menu zone ustawiając wartość na 5 Å). Ważne! Zaznacz wszystkie atomy aa w odległości 5 Å od ligandu.
8. Pokaż tylko zaznaczone aminokwasy wraz z ligandem (podpowiedź : użyj menu Invert). Zwiększ wire width do wartości 3.
9. Zobacz które aminokwasy mogą tworzyć wiązania wodorowe z substratem (Tools > Structure analysis > FindHBond)
10. Oznacz te aminokwasy trzyliterowym skrótem (np. Lys, His) oraz numerem sekwencji (Action >label> residue > custom)
11. Ustaw strukturę tak, aby była najbardziej czytelna (rozmiar, położenie) i zapisz jako plik graficzny w formacie png (File > save image)
12. Otwórz przygotowany przez siebie plik graficzny używając dowolnej przeglądarki grafiki np. gThumb (komenda gthumb nazwa_pliku.png)
biologia