Wykład 8 Dojrzewanie białek.pdf

STRUKTURA BIAŁEK

MIOGLOBINA - PIERWSZE BIAŁKO O POZNANEJ STRUKTURZE TRZECIORZĘDOWEJ

Kendrew John Cowdery, Sir (1917–1997), angielski profesor biochemii

Uniwersytetu w Cambridge (od 1947). Prowadził prace badawcze nad strukturą

białek, określił sekwencję aminokwasów w hemoglobinie. Razem z M.F.

Perutzem otrzymał w 1962 Nagrodę Nobla za badania budowy białek

globularnych.

LAUREACI NAGRODY NOBLA W DZIEDZINIE MEDYCYNY I CHEMII (1962)

Rosalind Elsie Franklin (ur. 25 lipca

1920

Notting

Hill,

zm.

The Nobel Prize winners for 1962. From left to right:

Prof. Maurice Wilkins (for Medicine, along with

Watson & Crick), Dr. Max Perutz (UK, for Chemistry),

Francis Crick, John Steinbeck (USA, for literature),

James Watson, Dr. John Kendrew, (UK, Chemistry).

kwietnia

1958

Chelsea)

–

brytyjska

biolog

genetyk,

współodkrywczyni

podwójnej

helisy

DNA,

doktor

Uniwersytecie Cambridge.

STRUKTURA MIOGLOBINY

Grupa hemowa

Atom żelaza

Struktura przestrzenna mioglobiny (B) –

rysunek schematyczny pokazuje , że białko

składa się głównie z alfa helis.

STRUKTURA MIOGLOBINY

Mioglobina jest przenośnikiem i magazynem tlenu w mięśniach. Jest

pojedynczym łańcuchem polipeptydowym (153 AA). Zawiera grupę

prostetyczną – hem (protoporfiryna IX i żelazo). 80% łańcucha to alfa helisy.

Wnętrze cząsteczki zawiera głównie aminokwasy niepolarne (Leu, Val, Met,

Phe). Jedynymi polarnymi aminokwasami we wnętrzu cząsteczki są dwie

reszty histydyny zaangażowane w wiązanie tlenu. Na zewnątrz cząsteczki

występują zarówno aminokwasy polarne i jak i niepolarne.

UKŁAD AMINOKWASÓW W CZĄSTECZCE BIAŁKA

Kluczowym aspektem struktury białek jest wzajemny układ aminokwasów

polarnych i niepolarnych (wnętrze cząsteczki - reszty hydrofobowe

(niepolarne), na zewnątrz – reszty hydrofilowe (polarne) i hydrofobowe

(niepolarne)). Wiele alfa helis i struktur beta ma charakter amfipatyczny,

polegający na tym, że helisa alfa (lub struktura beta) ma jedną stronę

hydrofobową skierowaną do wnętrza, a drugą bardziej polarną zwrócona do

roztworu otaczającego białko.

Niesparowane grupy NH i CO (znajdujące się w łańcuchu głównym)

preferują otoczenie polarne. Grupy NH i CO (łańcucha głównego) mogą

znaleźć się w otoczeniu hydrofobowym jeśli nastąpi ich sparowanie poprzez

wiązania wodorowe.

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika: