BIOFIZYKA TKANKI MIĘŚNIOWE2.doc

(1099 KB) Pobierz
BIOFIZYKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ

Ocena wykładowcy 5

BIOFIZYKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ

 

WYŻSZA   SZKOŁA   MAZOWIECKA

Fizjoterapia zaoczna

grupa zaliczeniowa 3

 

1.    Anna Tarasiewicz

2.    Katarzyna Krzyżanowska

3.    Iwona Zawada

4.    Michał Głowacki

5.    Regina Naryńska

6.    Kamila Sobczak

7.    Daniel Karaszewski

8.    Tomasz Ponkiewicz

9.    Jarosław Duda

10.   Grzegorz Konopacki

11.   Konrad Głuchowski

12.   Wojciech Kajetaniak

 

 

 

 

 

 

Warszawa styczeń 2007

SPIS TREŚCI

     Wstęp

1.          Mięsień poprzecznie prążkowany

2.         Budowa mięśnia gładkiego

3.         Komórka mięśnia sercowego

4.         Budowa miofilamentów

   4.1  Miofilament cienki

   4.2  Miofilament gruby

5.       Ślizgowa teoria skurczu mięśnia

6.          Rola jonów wapnia

7.       Mięśnie szkieletowe

8.       Mięsień sercowy

9.       Przenoszenie pobudzenia w komórkach mięśni gładkich

10.     Różnice i podobieństwa mechanizmu skurczu różnych typów mięśni.

11.     Regulacja siły mięśnia w organizmie

Bibliografia

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Mięśnie w organizmie żywym przekształcają bezpośrednio energię chemiczną w energię mechaniczną (pracę) i (lub) ciepło. Stanowią swoiste silniki chemiczne, silniki molekularne. Wspólną cechą mięśni jest zdolność do odpowiadania skurczem na docierające do nich sygnały pobudzające. Skurcz jest wynikiem oddziaływań pomiędzy znajdującymi się w każdej komórce mięśniowej wyspecjalizowanymi białkami kurczliwymi. Z białek tych zbudowane są miofilamenty czyli nitkowate struktury stanowiące element roboczy tego „silnika molekularnego” przetwarzającego energię chemiczną w energię mechaniczną.

Aby zrozumieć w jaki sposób sygnał docierający do powierzchni komórki mięśniowej przenika do jej wnętrza inicjując skurcz, należy poznać elementy biorące udział w tym zjawisku.

 

1.     Mięsień poprzecznie prążkowany

 

 

 

2.    

Komórka mięśnia gładkiego

Miofilamenty aktynowe umocowane są do struktur znajdujących się pod błoną komórkową (taśma gęsta) lub w cytoplazmie (ciałko gęste). Między nimi, równolegle do nich, rozmieszczone są miofilamenty miozynowe. Stosunek miofilamentów aktynowych do miozynowych wynosi w tych mięśniach 15:1. W mięśniach gładkich sposób ułożenia cząsteczek miozyny w miofilamencie grubym jest inny niż w miofilamencie mizynowym mięśni poprzecznie prążkowanych. W mięśniach gładkich nie występuje kompleks troponinowy. W mięśniach gładkich oprócz aktyny i tropomiozyny w skład cienkich miofilamentów mięśni gładkich wchodzą dwa białka -  kaldesmon i kalponina

 

3.  Komórka mięśnia sercowego

Komórka zawiera wielką liczbę miofibryli, prążkowanych podobnie jak w mięśniach szkieletowych. Dużą część objętości komórki zajmują mitochondria (synteza ATP, źródła energii dla ciągle pracującego mięśnia). Miofibryle i mitochondria zajmują 85 % objętości komórki.

 

4. Budowa miofilamentów

 

Komórki tkanki mięśniowej zawierają aparat kurczliwy zbudowany z miofilamentów (mikrofilamentów) - cienkich włókienek białkowych cytoszkieletu. Wyróżniamy:

 

4. 1 Miofilament cienki

 

Miofilamenty cienkie (6 nm), zbudowane z białka aktyny i białek towarzyszących przyczepionych do błony komórkowej.

 

 

 

 

4.2 Miofilament gruby

Miofilamenty grube (12 nm), zbudowane z mechanoenzymu miozyny. W komórkach mięśniowych kilkaset cząsteczek miozyny tworzy miofilament układając się w ten sposób, że ich fragmenty “kroczące” po powierzchni aktyny wystają na zewnątrz. Miofilamenty grube wykorzystując energię z ATP i “krocząc” po nich przesuwają je względem siebie (miofilamenty nie kurczą się!).

 



 

 

 

Cząsteczka miozyny ma postać wydłużonej pałeczki zakończonej z jednej strony maczugowatym zgrubieniem złożonym z dwóch podjednostek zwanych głowami miozyny. Część podłużna ma strukturę podwójnej spirali. Głowy miozyny mają strukturę globularną. Dwie głowy cząsteczki miozyny razem tworzą mostek poprzeczny, który w procesie powstawania skurczu łączy gruby miofilament miozynowy z cienkim miofilamentem aktynowym. Na głowach cząsteczki miozyny znajdują się miejsca wiązania aktyny i ATP. Miozyna jest ATPazą, czyli enzymem hydrolizującym

ATP do ADP i nieorganicznego fosforanu.

W skład pojedynczego miofilamentu grubego wchodzi około 400 cząsteczek miozyny. Sposoby agregacji różnią się w filamentach grubych mięśni

                                                       szkieletowych i gładkich.

 

 

5. Ślizgowa teoria skurczu mięśnia

 

Skrócenie sarkomeru. Mięsień skraca się w wyniku skrócenia zespołu sarkomerów połączonych szeregowo w miofibrylach. Porównując schemat struktury sarkomeru w dwóch różnych stanach funkcjonalnych (rysunek poniżej), można zauważyć zmiany poprzecznego prążkowania i organizacji nici w czasie jego skrócenia. Przy skróceniu cienkie aktyny przesuwają się wzdłuż grubych miozyn w kierunku ośrodka sarkomeru. W czasie nasuwania się aktyn na miozynę nici cienkie i grube nie ulegają skróceniu, ale jednocześnie skraca się sarkomer.

 

We wszystkich komórkach mięśniowych sygnałem inicjującym oddziaływanie aktyny z miozyną jest wzrost stężenia jonów wapnia w sarkoplazmie. Zwiększenie stężenia wapnia pobudza oddziaływanie aktyny z miozyną. Powstaje kompleks

białkowy a szybkość hydrolizowania ATP wzrasta, ponieważ obecność aktyny

ułatwia odłączenie się fosforanu. Odczepieniu się fosforanu towarzyszy zmiana konformacji mostka poprzecznego łączącego aktynę z miozyną wywołując przesuwanie się miofilamentów względem siebie. Zsynchronizowane skracanie się sarkomerów powoduje skracanie się całej komórki. Jeżeli działania z zewnątrz nie dopuszczają do zmiany długości zmiana konformacji mostków poprzecznych wywołuje naprężenie sarkomeru, generowana jest siła skurczu.   

 

Cykl mostka poprzecznego i jego relacja z ATPazą aktomiozyny. Kolejne, główne kroki tego cyklu są następujące:

Ä Przyłączenie ATP prowadzi do dysocjacji aktomiozyny na aktynę i miozynę, następuje odłączenie filamentu grubego i cienkiego. ATP łączy się z głową miofilamantu grubego,

Ä Miozyna hydrolizuje ATP, produkty hydrolizy ADP i Pi przyłączone są do miozyny. Energia uwolniona podczas rozpadu ATP gromadzi się w molekule miozyny. Kompleks miozyna, ADP i Pi jest w stanie wzbudzonym, taki stan mostków poprzecznych dominuje w stanie spoczynku,

Ä Część głowowa miozyny z ADP i Pi nie oddziałuje z aktynę z uwagi na hamujące działanie kompleksu białek regulających to oddziaływanie troponiny                   i tropomiozyny,

Ä W wyniku stymulacji mięśnia (wzrost stężenia jonów wapnia w sarkoplazmie) hamujące działanie kompleksu troponina-tripomiozyna zostaje zawieszone                       i miozyna z przyłączonym ADP i Pi   łączy się z aktyną. Istnieje przekonanie, że kąt przyłączenia mostka wynosi 90°.

Ä Oddziaływanie aktyny z miozyną wyzwala uwolnienie kolejno Pi i ADP. Energia zgromadzona w miozynie prowadzi do konformacyjnych zmian w części głowowej miozyny. Głowa przechyla się o około 45°. W konsekwencji miofilament aktynowy przesuwa się o około 10-20 nm w kierunku ośrodka sarkomeru, dopóki energia zgromadzona w miozynie nie zostanie zuż...

Zgłoś jeśli naruszono regulamin