3,4.. ENZYMY
Enzymy – białka proste lub złożone, które wykazują wł. katalityczne i uczestniczą w obniżaniu energii aktywacji (przyspieszają przebieg reakcji). Enzymy złożone mają część
niebiałkową – koenzym i białkową – apoenzym
(apoenzym + koenzym = holoenzym)lub apoenzym + grupa prostetyczna.
Część białkowa odpowiedzialna jest za specy-
ficzność działania enzymu a koenzym warun –
kuje typ reakcji. Przykłady koenzymów : NAD,
NADP, FAD, ATP (są to nukleotypy), witaminy:
grupy B, witamina PP. Różne enzymy mogą
współpracować z jednym koenzymem.
NAZEWNICTWO ENZYMÓW:
zwyczajowe: pepsyna, trypsyna, katalaza, papaina
MAMY 6 KLAS ENZYMÓW:
1. oksydoreduktazy – katalizują reakcje utleniania i redukcji
2. transferazy – katalizują reakcje przenoszenia grup pomiędzy różnymi cząsteczkami
3. hydrolazy – rozbijają wiązania chemiczne w cząsteczkach przy udziale wody
4. liazy – rozszczepiają cząsteczki, ale bez udziału wody
5. izomerazy – katalizują wewnątrzcząsteczkowe przegrupowania atomów lub wiązań między atomami
6. ligazy (syntetazy) – katalizują syntezę i wykorzystują reakcję syntezy przy której dostarczana jest energia pochodząca z rozkładu związków makroergicznych (w których występują wiązania wysokoenergetyczne)
Swoistość działania enzymu polega na tym, że enzym katalizuje tylko jedną z termodynamicznie możliwych reakcji.
AMINOKWAS-
1)OKSYDAZA = ketokwas+NH4,
2)dekarboksylaza = amina+CO2
3)TRANSAMINAZA = ketokwas +nowy amin
Specyficzność działania enzymu polega na wyborze tylko jednego związku lub grupy podobnych strukturalnie związków, które będą reagować z enzymem.
Rodzaje specyficzności:
1. absolutna - gdy enzym przekształca tylko 1
związek;
2. grupowa – gdy e. przeksz. grupę zw. o po –
dobnej strukturze;
3. do typu reakcji – gdy e. katalizuje rozkład
tylko jednego typu wiązania (np. lipazy –
enzymy rozkładające tłuszcze);
4. stereospecyficzna – gdy enzym katalizuje
reakcję tylko 1 stereoizomeru (np. gdy
L-aminokwas jest katalizowany a D-a. nie)
Heterogenność enzymu- (dla enzymów zbudowanych z podjednostek). Możemy mieć kilka form enzymu minimalnie różniących się budową podjednostek, ale katalizujących tą samą reakcję.
Mechanizm działania:
1. Hipoteza zamka i klucza: teoria statyczna
Substrat ulegający reakcji jest strukturalnie dopasowany do enzymu jak klucz do zamka
2. Hipoteza ręki i rękawiczki: teoria dynamiczna
Substrat w kontakcie z enzymem powoduje pewną zmianę struktury (konfiguracji) enzymu (dopasowuje ją).
3. Najbardziej popularna – substrat tworzy z
enzymem kompleks: S+E « E-S àP1+P2+E
(P1+P2 – produkt lub produkty)
Tylko mały fragment enzymu (centrum aktywne) bierze udział w tworzeniu kompleksu.
Miejsce aktywne jest układem przestrzennym złożonym z grup chem. aminokwasów mogących znajdować się w różnych miejscach łańcucha białkowego. Specyficzność wiązania zależna jest od ułożenia atomów w centrum aktywnym. Ułożenie to może być
stałe w enzymie bądź dopasowywać się do substratu. Centrum aktywne znajduje się w
niewielkim zagłębieniu na powierzchni enzymu. Siły wiążące substrat z enzymem są stosunkowo słabe w porównaniu z wiązaniami kowalencyjnymi. Wiązania między E a S w kompleksie:
a): elektrostatyczne – pomiędzy przeciwnie naładowanymi grupami enzymu i substratu;
b): wodorowe . Może je tworzyć 11 grup amiknokwasowych. Rozróżniamy aminokwasy, które są tylko dawcami wodorów: arginina i tryptofan, takie, które mogą być akceptorami albo donorami wodorów: glutamina, treolina i histydyna oraz takie, które mogą być i akceptorami i donorami wodorów : kw.asparginowy, kw. glutaminowy, tyrozyna.
c): Van Der Walsa . Oddziaływania zachodzą tylko wtedy gdy cz. substratu i enzymu zbliżają się na odpowiednią odległość (na skutek oddziaływań między łańcuchami elektronów).
WYDAJNOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ ZALEŻY OD
1) stężenia enzymu
2) stężenia substratu
3) temperatury
4) pH
5) stężenia soli w środowisku reakcji
6) potencjału oksydoredukcyjnego
7) obecności aktywatorów
8) obecności inhibitorów
1.Szybkośc reakcji proporcjonalnie wzrasta ze wzrostem enzymów, gdy substratów jest wystarczająco.
2. a – proporcjonalnie wzrasta prędkość od stężenia
b – reakcja o kinetyce mieszanej
c – szybkość reakcji stała kinetyka =0
3. Od 0 do 30 C stosujemy regułę Van Hofa. Przy rosnącej temperaturze do 10 C będzie wzrastała 2-3 x, następnie przy kolejnym wzroście wolniej, następnie spada. Optymalne temperatury. Topt – reakcja trwa długo, Tmax – reakcja krótka.
4. Związane z budową centrum aktywnego i rodzajem grup uczestniczących w budowie, skrajne wartości denaturują białko. Opt. pH – cecha charakterystyczna enzymu.
5. Związane z wpływem soli na uwodnienie cząstki - utrata płaszcza wodnego w cząsteczce białkowej .
6. Zmian a powoduje zmiany właściwości grup utleniających wewnątrz białka. (zmiany przestrzenne cząstki)
Ad2)
ad3)
GeoloIS