Zagadnienia Biochemia(1).pdf

Zagadnienia na zaliczenie z biochemii

Rodzaje, tworzenie i siła wiązań chemicznych (odziaływania niekowalencyjne- jonowe,

wodorowe, van der Waalsa i kowalencyjne). Skład pierwiastkowy organizmów żywych (pierwiastki

biogenne, makro- i mikroelementy). Budowa i rola wody w organiźmie żywym.

2. Definicja i podział metabolizmu.

Podstawowe zadania i cechy przemiany materii i energii zachodzącej

w organizmach żywych. Sposoby zdobywania energii przez organizmy żywe.

3. Aminokwasy

: budowa, podział, właściwości chemiczne i fizyczne (charakter związków optycznie

czynnych, amfoteryczność, punkt izoelektryczny). Aminokwasy egzo- i endogenne. Wiązanie

peptydowe- powstawanie, cechy i znaczenie.

4. Białka

- rola, poziomy organizacji (struktura I, II, III i IV rzędowa) i wiązania stabilizujące. Proces

denaturacji i renaturacji białek. W jaki sposób i w jakim celu oznacza się sekwencję aminokwasową

białek (etapy poznawania białek: wirowanie, chromatografia kolumnowa, elektroforeza,

sekwencjonowanie aminokwasów).

5. Białka enzymatyczne jako katalizatory reakcji metabolicznych.

Cechy dobrego katalizatora.

Podstawowe funkcje termodynamiczne (energia swobodna, entalpia, entropia) i zasady nimi rządzące (I

i II zasada termodynamiki). Reakcje termodynamicznie korzystne i niekorzystne. Zmiany energii

zachodzące podzczas przebiegu reakcji biochemicznych. Tworzenie kompleksu enzym-substrat (model

Fischera i Koshlanda). Cechy miejsca aktywnego. Właściwości, rodzaje i klasy enzymów. Rodzaje grup

prostetycznych ze zwróceniem uwagi na NAD + , NADP + , FAD, FMN, koenzym A (CoA) jako

koenzymów enzymów z grupy dehydrogenaz, flawoprotein i transferaz. Oznaczanie enzymów (jedna

jednostka aktywności enzymatycznej, katal, liczba obrotów enzymu). Czynniki wpływające na

aktywność enzymów (temperatura, pH). Kinetyka enzymów- model Michaelisa-Menten. Inhibicja

enzymów (kompetycyjna, niekompetycyjna i akompetycyjna). Enzymy allosteryczne i ich właściwości

kinetyczne (model sekwencyjny i jednoprzejściowy). Poziomy regulacji katalitycznych funkcji

enzymów z uwzględnieniem regulacji przez sprzężenie zwrotne, kontroli allosterycznej, modyfikacji

kowalencyjnej i aktywności proteolitycznej.

6. Metabolizm heterotroficzny i autotroficzny (rola poszczególnych szlaków, ich przebieg, regulacja i

bilans energetyczny)

a.)Metabolizm węglowodanów.

-Budowa, rodzaje i właściwości węglowodanów (monosacharydy, disacharydy i polisacharydy)

-Szlaki degradacji glukozy –glikoliza, cykl pentozofosforanowy, szlak Etnera-Doudoroffa

-Tlenowa przemiana kwasu pirogronowego. Cykl kwasu cytrynowego i łańcuch transportu elektronów

(tworzenie ATP na poziomie fosforylacji substratowej i na poziomie transportu elektronów, potencjał oksydo-

redukcyjny, hipoteza chemiosmotyczna-tworzenie gradientu H + , siła protonomotoryczna)

-Kontrola oddechowa i bilans tlenowej degradacji glukozy

-Glukoneogeneza

-Rozkład i synteza glikogenu (glikogenoliza i glikogenogeneza). Przykład regulacji szlaku metabolicznego

przez kaskadę cyklicznego AMP.

-Transport elektronów w warunkach beztlenowych. Oddychanie azotanowe (denitryfikacja i amonifikacja

azotanów) i siarczanowe

-Beztlenowe przemiany kwasu pirogronowego. Fermentacje przebiegające przez glikolizę i bez glikolizy,

przykłady.

b.)Tlenowe bakterie chemolitotroficzne (chemolitoautotrofia)- utlenianie zredukowanych form niektórych

związków mineralnych (bakterie utleniające amoniak i azotyny-nitryfikacja, bakterie utleniające siarkę, żelazo,

wodór cząsteczkowy i wykorzystujące CO).

c.)Bakterie kumulujące fosfor

d.)Metabolizm lipidów. Struktura i funkcje kwasów tłuszczowych. Rozpad i synteza kwasów tłuszczowych i

glicerolu. Metabolizm triacylogliceroli.

e.)Metabolizm aminokwasów. Rozkład aminokwasów. Transaminacja. Oksydacyjna deaminacja. Losy

węglowych szkieletów aminokwasów. Cykl mocznikowy

f.)Fotosynteza jako proces energiotwórczy. Budowa i działanie fotosystemu (kompleks antenowy i centrum

reakcji fotosyntetycznej). Chemizm fotosyntezy-fosforylacja fotosyntetyczna cykliczna i niecykliczna, cykl

Calvina. Fotooddychanie i szlak C4. Fotosynteza bakteryjna.

1. Budowa atomu.

7. Biosynteza aminokwasów

a.) przekształcanie N 2 do NH 3 przez mikroorganizmy wiążące azot atmosferyczny

b.) wbudowywanie NH 4 + do aminokwasów (rola glutaminianu i glutaminy)

c.) biosyntetyczne rodziny aminokwasów (aminokwasy endogenne i egzogenne)

d.) synteza aminokwasów endogennych

e.) synteza aminokwasów egzogennych (aromatycznych, zawierających w rodniku łańcuchy

rozgałęzione i wywodzących się od kwasu asparaginowego)

f.) rola tetrahydrofolianu, S-adenozylometioniny i fosforybozylopirofosforanu (PRPP) w

metabolizmie aminokwasów

g.) aminokwasy jako prekursory różnych biocząsteczek

8. Biosynteza i rozpad hemu

9. Biosynteza i rozpad nukleotydów

a.) rola nukleotydów w procesach biochemicznych

b.) synteza „de novo” pierścienia purynowego (prekursory poszczególnych atomów w pierścieniu

purynowym)

c.) synteza AMP i GMP z IMP

d.) rezerwowa (ratunkowa) synteza nukleotydów purynowych

e.) regulacja biosyntezy puryn

f.) synteza nukleotydów pirymidynowych (prekursory poszczególnych atomów w pierścieniu

pirymidynowym)- enzymy wielofunkcyjne przeprowadzające ten proces

g.) wzajemne przekształcenia mono-, di- i trifosforanów

h.) synteza deoksyrybonukleotydów

i.) metylacja deoksyurydylanu (dUMP)

j.) rola tetrahydrofolianu i fosforybozylopirofosforanu (PRPP) w metabolizmie nukleotydów

k.) powstawanie NAD + , FAD i koenzymu A oraz kwasów nukleinowych

l.) katabolizm puryn i pirymidyn

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika: