BIAŁKA: STRUKTURA I RZĘDOWA- jeżeli zostanie zmieniony chociaż 1 amin. to białko nie spełnia już swojej funkcji i właśnie ta kolejność-sekwencja amin. w cząsteczce to sIrz.jest ona uwarunkowana genet.STRUKTURA II RZĘDOWA-amin.połączone są ze sobą ale nie w postaci liniowej,ale oddziałują na siebie wzajemnie więc białko zawsze zajmuje jakieś miejsce w przestrzeni.niektóre zestawy amin pozwalają że niektóre fragm nici białkowej mają regularne ułożenie.Znane są 2-alfa helisa i beta helisa.sII rzędowa nie jest obowiązkowa,mówi tylko o tym jak są ułożone wzajemnie do siebie cząst.STRUKTURA III RZĘDOWA-amin mogą odpychać lub przyciągać się co narzuca przestrzenną strukturę cząsteczki i torzy to sIIIrz.,która opisuje ułożenie w przestrzeni całej cząsteczki.STRUKTURA IV RZĘDOWA-charak. tylko dla białek,które aby pełnić swe biol funkcje muszą byś zbudowane z podjednostek(np.Hb-4 podj)nie jest obowiązkowa. FUNKCJE BIAŁEK:1)enzymatyczna-all E są białkami, a dzięki E reakcje odbywają się w odp tempie 2)strukturalna 3)transportująca 4)motoryczna-białka uczestniczą w skurczu mięśnia:aktyna+miozyna 5)ochronna-immunoglobuliny 6)hormonalna-niektóre horm mogą mieć budowę białek np. insulina./// Aminokwasy w łańcuchu białkowym połączone są przy pomocy wiązań peptydowych,które powstaje przez uczestnictwo gr karboksylowej poprzedniego i gr aminowej następnego amin.
HEMOGLOBINA: gł składnik chem erytrocytów,stanowi 94% subst stałych erytr.BUDOWA:struktura IV rzędowa białka-4 podj; cząsteczka zbudowana z części białkowej-globina i gr prostetycznej-hem ; łatwo rozpuszczalna w H2O.HEM- nadaje czerw kolor,łączy się z każdą podjed białkową globiny, na 1 cząsteczkę Hb przypadają 4 cząsteczki hemu, hem składa się z części organicznej-4 pierścienie pirolowe i atomu żelaza. ROLA Hb:1)trans tlenu z płuc do tkanek-wiąże O2 w sposób odwracalny.proces wiązania O2 przez Hb to utlenowanie i nie towarzyszy mu zmiana stopnia utlenowania żelaza hemowego,w wyniku tego powstaje oksyHb. 2)trans CO2 z tk do płuc. /// Hb jest białkiem allosterycznym-funkcja regulowana przez wpływ rożnych czynn na strukturę przestrzenną i wzajemne ułożenie podj./// Hb występuje w 2 formach:1-forma T(podj ściśle połączone, małe powinowactwo do O2) 2- forma R(luźniej połączone podj,duże powinowactwo do O2) Elementy Hb po rozpadzie Hb:żelazo-może zostać ponownie wykorzystane do budowy hemu, hem-przekształcony do bilirubiny, globina-trawiona przez enzymy proteolityczne. Co wpływa na stężenie Hb we krwi?-zawartość Fe w diecie,anemia sportowa,odwodnienie org, zmniejszona zawartość O2 w pow wydychanym, doping erytropoetyny. Prawidłowa zawartość:12-16 g/dl baby i 14-18 faceci.
ENZYMY to białka o specjalnym przeznaczeniu,to biokatalizatory( katalizatory same nie biorą udziału w reakcjach). E dzielą się na 1)proste- nie potrzebują żadnych kofektorów do wykazania swych właściwości 2)złożone-częśc białkowa=apoenzym i część niebiałkowa=koenzym. FUNKCJA E. 1):przyspieszają reakcje chem aż 1012 razy 2)warunkują całość przemian chem w org. Do działania E potrzebna jest energia aktywacji- to taka ilość energii, która potrzebna jest do przeprowadzenia w stan aktywny wszystkich cząsteczek regulujących. E obniżają e. aktywacji. Kataliza enzymatyczna: w każdej reakcji enzym musi być substrat i produkt(efekt działania enzymu). 1)Reakcja ta może być odwracalna, ale są też nieodwracalna(np. rozpad ATP w czasie skurczu mięśnia) 2)dany substrat może być przekształcony w kilka różnych produktów 3)każda z tych reakcji katalizowana jest przez odrębny E 4)dany E może przekształcić substrat tylko w 1 konkretny produkt-swoistość działania E
Centrum aktywne enzymu-to miejsce na pow E, w którym E łączy się z substratem, takie ukształtowanie amin aby substrat jak najłatwiej mógł się przyłączyć „teoria zamka i klucza”-klucz to substrat który pasuje tylko do 1 enzymu-centrum aktywnego. Czynniki wpływające na aktywność E: 1)tempetaura-wzrost zwiększa aktywność ale tylko do pewnego stopnia.Powyżej tzw temp optymalnej następuje denaturacja(zniszczenie IIIrzędowej s.) 2)pH - to stężenie jonów wodorowych,króte opisuje się na skali od 1 do 14. Im niższe pH tym bardziej kwaśne środow; pH ma duży wpływ na wygląd centrum aktywnego. 3)stężenie substratu 4)aktywacja i hamowanie(inhibicja) enzymatyczne. Podział E w zależności od katalizowanej reakcji- I-oksydoreduktazy(katalizują reakcję utleniania lub redukcji) II- transwerazy(przenoszą różne gr chem ze zwiąku na związek) III-hydrolazy(rozbijają wiązanie z udziałem H2O IV-liazy(rozbijają wiązania między atomami C) V-izomerazy(przenoszą gr chem w obrębie cząsteczki) VI-ligazy(tworzą wiązania C-C, C-N, C-O) Profil-enzymatyczny- zróżnicowanie ekspresji genów przejawia się jako p-e,profile różnych tkanek różnią się od siebie proporcjami i aktywnością co znalazło zastosowanie w praktyce.W oparciu o profil można stwierdzić który narząd jest uszkodzony enzymy wskaźnikowe-nie funkcjonują poza kom i w normalnych warunkach znajdują się wewnątrz niej. Na podstawie zawartości tych enz w osoczu można wnioskować o rozległości uszkodzeń tkankowych.Rodzaj enz, którego aktywność w osoczu jest podwyższona zależy od p-e (lub izo-e)tkanek objętych uszkodzeniem.ma to szerokie zastosowanie w praktyce sportowej i diagnostyce. * Kineaza kreatynowa-CK- ma strukturę IV, tylko wtedy katalizuje jeśli zbudowana jest z 2 podj., występuje w 3 postaciach izoenz. CK występuje tylko w mm szkieletowych,sercu i mózgu.Wykorzystanie pomiarow CK w praktyce sport:!)wykrywanie stanu przeciążenia wysiłkiem mm szkiel. 2)ocena zmian powysiłkowych 3)modyfikacja treningu *Dehydrogenaza mleczanowa-LDH- struktura IV-zbudowana z 4 podj, występuje w 5 postaciach izoenzymatycznych.LDH występuje we wszystkich tk wiec ma mniejsze zastosowanie diagnostyczne.
**Wysiłek fiz może powodować zaburzenia w ukłmięśniowym.Półprzpuszczalna błona dba aby wewnątrz kom panowały dość optymalne warunki i w przypadku zmiany właściwości błony-zmiana przepuszczalności-warunki te zostają zaburzone i może dojść do mech uszkodzeń kom mięśniowych. Wpływ wysiłku uzależniony jest od czasu jego trwania,intensywności,rodzajów skurczów,stanwytrenowania.
Awfnotatki