1. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK
- złożone z co najmniej 100 aminokwasów
- roztwory białek maja charakter koloidalny, a ich rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy i otaczają się płaszczem wodnym (chroni przed łączeniem się w większe zespoły). Białka łatwo pęcznieją i trudno oddają wodę
- roztwory białek wykazują efekt Tyndala- rozpraszają wiązkę światła przez nieprzechodzące
- nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (są za duże)
- nie zawsze są monodyspresyjne- w rozproszeniu znajdują się niejednakowej wielkości cząstki
- denaturacja białek- przemiana związana ze zniszczeniem wtórnej struktury białek pod wpływem czynników fizycznych ( np. podwyższona temp., napromieniowanie, znaczne zmiany pH) oraz chemicznych (stężony mocznik, kwasy aromatyczne, detergenty, jony metali ciężkich)
- punkt izoelektryczny - taka wartość pH, przy której wszystkie ładunki zawarte w czasteczce równoważą się i wtedy sumaryczny jej ładunek jest rowny zeru
- punkt izojonowy- taka wartość pH, przy której liczba protonów związanych z grupami –NH2 aminokwasów jest rowna liczbie protonów odczepionych przez grupy COOH
- wysalanie białek (koagulacja)- jest to proces odwracalny; mechanizm tego procesu polega na odciąganiu wody hydratacyjnej, otaczającej hydrofilowe cząsteczki białka, przez silniej spolaryzowane jony wprowadzonej soli, które same dążą do otaczania się płaszczem wodnym. Cząsteczki białka zlepiają się wtedy w większe agregaty i ulegają wytrąceniu
- charakter amfoteryczny- maja jednocześnie właściwości kwasów i zasad. Wynika to ze zdolności do dysocjacji zarówno grup karboksylowych jak i aminowych.
2. BIAŁKA PROSTE- WŁASCIOWSCI I PODZIAŁ:
Białka proste- proteiny- po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Dzieli się je na:
a) polipeptydy- protaminy- maja niską masę cząsteczkowa i dlatego zaliczane są do polipeptydów. Występują w dojrzalej spermie ryb i składają się zaledwie 8 aminokwasów (głównie zasadowych – zwłaszcza arginina; nie zawierają zaś aminokwasów siarkowych). Protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu (ok. 25%) i maja charakter zasadowy
b) Białka globularne – mają formy kuliste ( cząsteczki w formie kulistej rozpuszczają się w wodzie, roztworach soli, słabych zasadach i słabym alkoholu)
- histony
- albuminy
- globuliny
- prolaminy
- gluteliny
c) Białka fibrylarne ( włókienkowe)- składniki tkanek oporowych, nierozpuszczalne w wodzie i roztworach wodnych
- skleroproteiny
Z kryterium tego podziału przyjmuje się rozpuszczalność wodzie i etanolu oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów.
3. BIAŁKA ZŁOŻONE – WŁAŚCIWOŚCI I PODZIAŁ:
Białka złożone- proteidy-składają się z cząsteczki białka prostego, połączonej inna niebiałkową cząsteczką organiczną (grupą prostetyczną). W zależności od charakteru grupy prostetycznej dzielą się na:
- fosfoproteidy
- glikoproteidy
- chromoproteidy
- nukleoproteidy
- lipopropeidy
- hemoproteidy
Ich grupami prostetycznymi są odpowiednio: reszta kwasu fosforowego, cukier, barwnik organiczny, kwas nukleinowy, tłuszczowiec, grupa hem.
4. STRUKTURA BIAŁEK:
Struktura I- rzędowa- kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Struktura ta jest utrwalana wyłącznie wiązaniami petydowymi.
Struktura II- rzędowa-, czyli sposób i stopień zwinięcia łańcucha w formie śruby prawej ( α- heliks) lub lewej ( β- heliks). Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. Są to wiązania bardzo słabe, lecz ze względu na ich dużą liczbę w zwiniętym łańcuchu polipeptydowym są one zdolne do utrwalenia jego struktury
Struktura III- rzędowa- dotyczy głównie białek globularnych. Jest to sposób pofałdowania i zwinięcia spirali białkowej w przestrzennie zwarty twór. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi oraz innymi tworzącymi się miedzy reaktywnymi rodnikami aminokwasowymi ( np. wiązania jonowe, estrowe, tioestrowe, disiarczkowe, wiązania typu sił Van der Waalsa).
Struktura IV -rzędowa- określa stopień asocjacji i polimeryzacji poszczególnych cząsteczek białkowych lub łańcuchów polipeptydowych w większe agregaty. Utrwalana przede wszystkim przez wiązania disiarczkowe, a także przez kleszczowe oraz siłami Van der Waalsa.
5. BIAŁKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ:
Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA egzogennych wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy:
• białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina)
• białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna)
• białka stromy
Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią do 50 % białek mięsa).
- miozyna – na właściwości enzymu ATP- aza, zdolnego do katalizowania reakcji hydrolizy bogatej w energię substancji adenozynotrójfosforanu.
Energia uzyskiwana z tej hydrolizy jest zamieniana częściowo w ciepło, a głównie w energię mechaniczną, umożliwiającą pracę mięśnia.
- aktyna- najważniejszą jej własnością jest zdolność do tworzenia kompleksu białkowego miozyną- tzw. aktymiozyny. Kompleks ten ma własności różne od własności swych składników. Jest on podstawowym elementem włókien mięśniowych, wykazujących własności kurczliwe.
- mioglobina- rola jej polega na tworzeniu pewnej rezerwy tlenowej, koniecznej w przypadku zahamowania dopływu tlenu do tkanki, ma zdolność wiązania tlenu.
6. BIAŁKA TKANKI OKRYWAJĄCEJ, PODPOROWEJ I ŁĄCZNEJ:
W największych ilościach występują białka keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzują się one dużą odpornością na działanie czynników chemicznych, małą rozpuszczalnością i reaktywnością.
- keratyna- (rogi, paznokcie, kopyta, wełna, pióro) w związku z dużą zawartością cysteiny w składzie, występują liczne wiązania disiarczkowe. Poszczególne spirale tego białka są dodatkowo wzajemnie skręcone na kształt liny okrętowej. Charakteryzują się znaczną wytrzymałością mechaniczną.
- kolagen- (ścięgna) główne składniki to AA; glicyna, pralina, hydroksyprolina i kwas glutaminowy. Cząsteczka kolagenu składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych splecionych spiralnie. Struktura utrwalona jest licznymi wiązaniami wodorowymi. Jest nierozpuszczalny w wodzie.
- elastyna- (ścięgna, wiązadła i ściany większych naczyń krwionośnych)
7. BIAŁKA KRWI:
Można je podzielić na 3 grupy:
1) hemoglobina
2) inne białka czerwonych krwinek
3) białka plazmy
• hemoglobina - składa się z 574 AA:, jeśli 2 AA z tych 574 są inne, powoduje to anemię sierpowatą??. Jest hemoproteidem, dobrze rozpuszczalnym w wodzie. Część białkowa- globina- połączona jest z 4 cząsteczkami hemu bardzo silnym wiązaniem. Hem zbudowany jest z 4 pierścieni pirogowych, połączonych ze sobą mostkami metanowymi oraz za pośrednictwem wiązań z centralnie usytuowanym atomem węgla.
Rola hemoglobiny polega na transporcie tlenu do wszystkich tkanek organizmu. Tlen dołącza się do jonu żelazawego hemu nie utleniając go. Połączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego stężenia tlenu w danej komórce.
• białka osocza krwi- osocze jest to substancja płynna, otrzymana z krwi po odwirowaniu czerwonych krwinek. Zawiera ono 7-8% białek, głównie albuminę, a także α-1, α- 2, β- i γ- globuliny oraz fibrynogen
- albumina pełni rolę przy regulacji ciśnienia osmotycznego krwi oraz odwracalnym wiązaniu i transportowaniu szeregu substancji do tkanek, oraz stanowi rezerwę białkową organizmu.
- fibrynogen i fibryna – uczestniczą w mechanizmie krzepnięcia krwi
8. BIAŁKA MLEKA
Wśród nich wyróżnia się:
a) kazeinę ( 76- 86%)
b) albuminę mleka (9- 18%)
c) globulinę mleczną (1,4- 3,1%)
KAZEINA- jest fosfoproteidem; zawarty w tym białku kwas fosforowy wiąże znaczne ilości jonu wapniowego. Dzięki temu związany wapń odznacza się doskonałą przyswajalnością w trakcie trawienia kazeiny.
Po oddzieleniu od mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór zwany serwatką, zawierający albuminy i globuliny.
9. BIAŁKA ROŚLINNE
a) białka części wegetatywnych- zlokalizowane są głownie w chloroplastach, są to przede wszystkim globuliny oraz nieco histonów. Mają bardzo wysoką wartość biologiczną ( wysoki poziom AA egzogennych m.in. lizyny i metioniny).
b) białka zapasowe- dzielą się na:- białka nasion zbóż- zawierają zwykle 20 % albumin i globulin, resztę zaś stanowią prolaminy i gluteliny.
- białka zapasowe roślin motylkowych- są głównie w liścieniach i stanowią je przede wszystkim globuliny. Globuliny roślin motylkowych zawierają znaczne ilości AA egzogennych, co sprawia, że mają dużą wartość biologiczną.
10. KLASYFIKACJA BIAŁEK:
I- Białka proste (proteiny):
1) włókienkowe ( skleroproteiny)
2) Globularne
a) właściwe
b) polipeptydy
- protaminy
II- Białka złożone
11. PODZIAŁ BIAŁEK ZE WZGLĘDU NA KSZTAŁT CZĄSTECZEK:Skleroproteiny- białka fibrylarne czyli włókienkowe- wykazują znaczne uporządkowanie cząsteczkowe w kierunku włókna
Białka globularne =białka sferoidalne cząstki wystepują w formie kulistej
12. RODZAJE WIĄZAŃ UTRWALAJĄCYCH STRUKTURĘ BIAŁEK:
Wiązanie wodorowe (struktura II i III- rzędowa) tworzą się w wyniku powinowactwa atomów wodoru do takich elektroujemnych atomów jak azot i tlen, dzielących swe elektrony z wodorem. Wiązanie takie polega na oscylacji protonów między elementami grupy aminowej i karboksylowej. Wiązania te są bardzo słabe lecz dzięki dużej ich ilości zdolne są do utrwalenia struktury białka.
32. MECHANIZM DZIAŁANIA KOENZYMÓW:
Polega na tym, że wiążą się one z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Następnie w obrębie wszystkich trzech połączonych składników, dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów, umożliwiające określoną przemianę substratu.
33. WITAMINY- BUDOWA I PODZIAŁ ORAZ PEŁNIONE F-CJE:
Witaminy są cząsteczkami organicznymi, potrzebnymi w małych ilościach w pożywieniu zwierząt wyższych. Spełniają one prawie taką samą rolę we wszystkich organizmach żywych, ale tylko zwierzęta wyższe utraciły zdolność ich syntezy.
1. Rozpuszczalne w tłuszczach:
- witamina A-retinol- jedną z jej podstawowych funkcji jest udział jej pochodnych w procesie widzenia. Barwnik biorący udział w odbieraniu bodźców świetlnych- rodopsyna, składa się z kompleksu białkowo- karotenowego. Część białkową stanowi- opsyna, natomiast część karotenową- jedna z form witaminy A – neoretynina b, która pod działaniem promieni świetlnych podlega określonym przemianom, sprzężonym z systemem nerwowym przez zakończenia nerwów wzrokowych.
- witamina D- kalcyferol- funkcją biologiczną witamin D jest regulacja gospodarki wapniem i fosforem. Choroba spowodowana awitaminozą D, zwana krzywicą polega na nieprawidłowym twardnieniu kośćca u dzieci.
- witamina E- tokoferol- główną funkcją biologiczną jest ochrona systemu mitochondrialnego przed nieodwracalnym utlenieniem, w obecności tworzących się nadtlenków tłuszczowych.
- witamina K- fitochinon- niezbędna dla organizmów zwierzęcych dla utrzymania krzepliwości krwi.
2. Rozpuszczalne w wodzie:
- witamina C- kwas askorbinowy. Układ oksydoredukcyjny kwas askorbinowy/ kwas dehydroaskorbinowy może pełnić funkcję w zachowaniu odpowiedniego potencjału oksydoreducyjnego w komórce i barć udział w transporcie elektronów.
- witamina PP- amid kwasu nikotynowego. Podobnie jak witamina C jest czynnikiem przeciwdziałającym krwawym wybroczynom, które występują wskutek pękania włoskowatych naczyń krwionośnych
- witamina B1- tiamina- wynikiem niedoboru tej witaminy w organizmie może być choroba beri- beri objawiająca się zaburzeniami i zanikiem układu nerwowego.
- witamina B6- fosforan pirydoksalu- wynikiem niedoboru tej witaminy u człowieka są objawy zapalenia skóry.
- witamina B2- ryboflawina- zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się „ zajadów” w kącikach ust i na języku.
- koenzym B12 – witamina B12- cyjanokobalamina- witamina zapobiegająca anemii, ściśle współpracuje z kwasem foliowym ( powoduje jego aktywację) w budowie czerwonych krwinek. Budowa- zasadniczym elementem jest układ pseudoporfirynowy zbudowany z 4 zredukowanych i podstawionych pierścieni pirogowych i centralnie umieszczonego atomu kobaltu z dołączoną do niego grupą cyjanową. Funkcje- uczestniczy w izomeryzacji kwasów dwukarboksylowych; uczestniczy w przekształcaniu rybonukleotydów w dezoksyrybonukleotydy; uczestniczy pośrednio w przenoszeniu grupy metylowej przez kwas foliowy.
- witamina H- biotyna- zajmuje się przenoszeniem grup karboksylowych. Składa się ze związku heterocyklicznego zawierającego siarkę- tiofenu., który to skondensowany jest z cząsteczką mocznika. Następnie połączona jest z resztą aminokwasu- lizyny. Za pośrednictwem lizyny połączona jest z białkiem. Awitaminoza objawia się zmianami w skórze bólami mięśniowymi i osłabieniem.
34. KRZYWA MICHAELISA MENTEN:
Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jest uzależniona od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stężenia substratu jest wprost proporcjonalny do niego. Przy bardzo wysokim stężeniu substratu, szybkość reakcji ma wartość maksymalną i niezależną od dalszego zwiększanie jego stężenia.
½ szybkości max- stała Michaelisa- Menten
V= Vm*S/ Km +S
V- szybkość reakcji
Km- stała Michaelisa- Menten
S- stężenie substratu
35. ENZYMY ALLOSTERYCZNE I WIELOSUBSTRATOWE:
Istnieje szereg enzymów nazywanych regulatorami albo, allosterycznymi, których aktywność zmienia się po przyłączeniu do cząsteczki białka enzymatycznego odpowiedniego liganiu allosterycznego, określanego jako efaktor. Efaktory te mogą być dodatnimi, tj. działają aktywująco lub ujemnymi, jeżeli mają charakter inhibitorów. Przypuszcza się że cząsteczka enzymu allosterycznego jest zbudowana co najmniej z dwóch protomerów( identycznych podjednostek makropeptydowych) i oprócz katalicznego centrum aktywnego każdy protomer zawiera tzw. Centrum allosteryczne. Cząsteczka enzymu allosterycznego może występować w dwóch różnych stanach konformacyjnych, z których jeden odpowiada katalitycznie czynnej postaci enzymu, drugi- postaci nieczynnej. Zmiany konformacji, warunkujące aktywność lub hamowanie działania katalitycznego dokonują się w obu protomerach jednocześnie. Przyłączenie przez cząsteczkę enzymu odpowiedniego efektora utrwala jeden z możliwych stanów konformacyjnych, w których centrum aktywne albo jest dostępne dla substratu, albo nie. Efektory nie biorą udziału w reakcji katalizowanej i nie łączą się z cząsteczkami substratu. Efektorami enzymu allosterycznego mogą być różne substancje. W licznych przypadkach ujemnymi efektorami enzymów allosterycznyh są produkty ich bezpośredniego działania lub produkty wytworzone w łańcuchu reakcyjnym, w którego powstaniu bierze udział dany enzym.
36. ROLA AKTYWATORÓW KOENZYMÓW W REAKCJACH ENZYMATYCZNYCH:
większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji różnego rodzaju czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie. Czynniki te zwane są aktywatorami, aktywatorami zjawisko- aktywacją.
Aktywatory dają się sklasyfikować na 3 grupy:
- 1 grupa- tu zaliczane są czynniki powodujące przekształcenie nieaktywnej formy enzymu ( proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. W celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie od cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się z udziałem innego enzymu proteolitycznego.
- 2 grupa- należą tu czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających od swego działania wolnych grup tiulowych –SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiulowe zawarte w centrum aktywnym enzymu mogą się utleniać do dwusiarczkowych –S-S- i enzym traci swą aktywność. Dla tej grupy enzymów, aktywatorami są, więc substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjny, zawierające zwykle grupy tiulowe np. cysteina, glutation.
- 3 grupa- należą tu drobnocząsteczkowe związki współdziałające z białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktotami. Kofaktotami mogą być koenzymy,grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów powinien być mechanizm współdziałania z białkiem enzymów.
- przyjmuje się, że grupy prostetyczne są związane z białkiem stosunkowo trwale i tworzą z nim połączenia pozornie niedysocjujące. Natomiast koenzymy tworzą z białkiem enzymu połączenia stosunkowo luźne i łatwo odszczepialne.
37. KINETYKA ENZYMATYCZNA:
Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej zależy od:
- stężenia enzymu- im większa jest ilość enzymu tym więcej substratu ulegnie przerobieniu w jednostce czasu
- stężenie substratu- przy niskim stężeniu substratu aktywne centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane i enzym „pracuje” z niepełną szybkością
- temperatura- podwyższenie temp. o 10°C powoduje dwu-, trzykrotny wzrost szybkości reakcji w granicach temperatur 0- 30°, przy dalszym wzroście temp. szybkość reakcji rośnie nadal, jednak wskutek coraz to bardziej postępującej denaturacji białka enzymu przyrosty jej są coraz mniejsze.
- pH- skrajne wartości działają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej wpływają na zmniejszenie szybkości reakcji.
- stężenie soli; potencjał oksydoredukcyjny: obecność aktywatorów i inhibitorów.
38. CENTRUM AKTYWNE ENZYMU:
Miejsce aktywne enzymu to obszar, który wiąże substraty ( i grupę prostetyczną, jeżeli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Te reszty nazywa się grupami katalitycznymi enzymu ( pierścienie imidazolowe; -OH, -SH, NH2; -COOH).
Cechy miejsc aktywnych:
- miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu
- miejsce aktywne jest układem przestrzennym
- specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym
- w połączeniu substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły wiązania
39. INHIBICJA ENZYMATYCZNA I JEJ MECHANIZM:
Inhibitory- grupa czynników chemicznych, specyficznych, które działają odwracalnie – modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji
Inhibicja- zjawisko specyficznego hamowania reakcji. Inhibicja polega na tym, że inhibitor może łączyć się z jednym ze składników uczestniczących reakcji enzymatycznej lub w inny sposób blokować ich współdziałanie. Do elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym, a ich współdziałanie polega na wzajemnym powiązaniu w ściśle określony uk...
chomiczurek_ani