chem-białka.doc

Pierwszorzędowa struktura- białka to wielocząsteczki zbudowane z około 20 różnych aminokwasów. Połączone wiązaniami peptydowymi. Kolejność aminokwasów w łańcuchu  polipeptydowym czyli ich sekwencja noszą nazwę struktury 1-rzedowej lub białka. Gly-Ala-Cys-; Ala-Ala-Gly-Cys

Wtórna struktura białek-Różne usytułowanie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni decyduje o wtórnej strukturze białka. W utrwalaniu struktury wtórnej uczestniczą wiązania. Wiązanie uczestniczące w utrwalaniu struktury wtórnej: wodorowe, di siarczkowe, jonowe, estrowe, bioestrowe.

Struktura 2-rzędowa a- w/w wiązania mogą tworzyć się w obrębie 1-ego łańcucha. Wówczas wiązania polipeptydowe układają się wzdłuż prawoskrętnej lini  śrubowej. Taki kształt łańcucha polipeptydowego nazywa się spiralą a-heliks.  Wiązania peptydowe leżą w tym przypadku  w 1-ej płaszczyźnie. A wiązania wodorowe tworzą się odpowiednio pomiędzy grupami sąsiednich skrętów spiralnych.

Struktura 2-rzędowa b-Wiązania mogą tworzyć się między grupami występującymi w różnych \, ale położonych obok siebie łańcuchów polipeptydowych. Podstawowy model nazywa się rusztem peptydowym. Nie oddaje on jednak struktury cząsteczki białka. Ponieważ grupy węglowodorowe R są zbyt duże żeby tworzyć ruszt w którym łańcuch znajdowałby się w 1-ej płaszczyźnie (płaszcz. kartki). Jeżeli jednak kartkę z narysowanym modelem zagnie się wzdłuż lini >CH-R to grupy R będą ustawione prostopadle do płaszczyzny a otrzymany model będzie obrazem struktury białek o budowie włóknistej. Taki model nazywamy modelem pofałdowanej kartki lub harmonijki,

Struktura 3-rzędowa- Spirala a nigdy nie występuje na całej długości łańcucha obecności np.  wiązań disiarczkowych. Spinających różne miejsca tego samego łańcucha powoduje, że cząsteczka białka składa się z następujących po sobie odcinków spiralnych i niespiralnych. Sekwencja tych odcink. nosi nazwę struktury III-rzedowej. 

Struktura 4-rzędowa – O tej strukturze decyduje łączenie się identycznych lub różnych cząstek białek w  odrębne agregaty.  Ta struktura stabilizowana jest przede wszystkim przez wiązanie disiarczkowe lub za pośrednictwem jonów metali.

Podział białek ze względu na a) budowę – białka proste (proteiny) : Albuminy (rozp w H20), Gloguliny (nie rozp w H20), Kolagen (pęcznieje w H20) – białka złożone (proteidy): fosforoproteidy, chromoproteidy (chemoglobina Fe, chlorofil Mg) b) kształt: glogularne (sferyczne), fibrylarne (włukienkowate) – struktura b c) funkcje jaką spełniają w organizmach żywych: regulująca, chormonalne, enzymatyczne, odpornościowe, budulcowe. WŁAŚCIWOŚCI a) fizyczne Roztwory wodne to układy koloidalne o charakterze hydrofilowym, wykazują efekt Tyndala (rozpraszają światło), nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają żelowaniu. b) chemiczne - żelowanie białka odbywa się pod wpływem soli lekkich (NaCl), następuje zniszczenie osłonki solwacyjnej (hydratacyjnej), która może być następnie odbudowana – koagulowanie białka następuje pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów mocnych zasad i wysokiej temp. Następuje zniszczenie struktury wewnętrznej, której nie da się odbudować. – hydroliza białek, następuje pod wpływem gotowania ze stężonymi kwasami od aminokwasów.